Was sind Polypeptide?

Größere Polypeptide oder mehrere zusammen vorkommende Polypeptide werden als Proteine ​​bezeichnet. Proteine ​​sind Polymere aus Aminosäuren, die häufig an kleine Moleküle (z. B. Liganden, Coenzyme), an andere Proteine ​​oder andere Makromoleküle (DNA, RNA usw.) binden. Deshalb werden die Bausteine ​​von Proteinen Aminosäuren genannt. Proteine ​​spielen eine wichtige Rolle in der Biologie und fungieren als Bausteine ​​in Muskeln, Knochen, Haaren, Nägeln und bilden Enzyme, Antikörper, Muskeln, Bindegewebe und vieles mehr. Peptide sind kürzere Aminosäureketten (zwei oder mehr), was sie von Polypeptiden unterscheidet, die viel länger sind.

 

Polypeptische Struktur

Ein von einem lebenden Organismus produziertes Polymer wird Biopolymer genannt. Es gibt vier Hauptklassen von Biopolymeren: (1) Polysaccharide, (2) Polypeptide, (3) Polynukleotide und (4) Fettsäuren. Welche Polymere bestehen aus Aminosäuren? Ein Polypeptid ist eine unverzweigte Kette von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Die Peptidbindung verbindet die Carboxylgruppe einer Aminosäure mit der Amingruppe der nächsten Aminosäure und bildet ein Amid. Was sind Peptide? Kurze Polypeptide können nach der Anzahl der Monomeraminosäuren benannt werden, aus denen sie bestehen. Beispielsweise ist ein Dipeptid ein Peptid, das aus zwei Aminosäure-Untereinheiten besteht, ein Tripeptid ist ein Peptid, das aus drei Aminosäure-Untereinheiten besteht, und ein Tetrapeptid ist ein Peptid, das aus vier Aminosäure-Untereinheiten besteht.

 

Aminosäuredefinition

Die Aminosäuren, aus denen Polypeptide bestehen, enthalten eine alkalische Aminogruppe (-NH2), eine saure Carboxylgruppe (-COOH) und eine R-Gruppe (Seitenkette). Die R-Gruppe ist in ihren Bestandteilen variabel und für jede Aminosäure einzigartig. Jedes Aminosäuremolekül enthält ein Kohlenstoffatom (α-Kohlenstoff). In den meisten Fällen sind die Amino- und Carboxylgruppen an den α-Kohlenstoff gebunden (Abbildung 2).

 

Definition der Peptidverbindung

Eine Peptidbindung (Aminosäurebindung) ist die Bindung zwischen Aminosäuren. Dies bildet die Primärstruktur einer langen Polypeptidkette. Proteine ​​bestehen aus einem oder mehreren Polypeptiden, die miteinander interagiert haben, um die endgültige, stabile, funktionierende Konformation zu bilden.

 

Struktur einer Aminosäure

Abbildung 2. Die Struktur einer Aminosäure. Bildnachweis: Scott Henry Maxwell – (Diagramm), CC BY-SA 4.0

Aminosäuren können entweder α-Aminosäuren oder β-Aminosäuren sein. Wenn sowohl die Carboxyl- als auch die Aminogruppe am zentralen Kohlenstoff gebunden sind, werden sie als α-Aminosäuren bezeichnet. Bei β-Aminosäuren sind die Carboxyl- und Aminogruppen an ein anderes Kohlenstoffmolekül gebunden.

 

Es gibt 21 Aminosäuren, die Eukaryoten zur Bildung von Proteinen (Proteinsynthese) verwenden. Alle unterscheiden sich durch Unterschiede in ihren Seitenketten. Menschen und andere Wirbeltiere können 12 davon herstellen, die als nicht-essentielle Aminosäuren bezeichnet werden. Die restlichen 9 Aminosäuren müssen verzehrt werden, da sie nicht vom Körper selbst hergestellt werden können, sondern von anderen Organismen hergestellt werden. Diese werden als essentielle Aminosäuren bezeichnet.

 

Bis vor Kurzem bestand die Liste der Aminosäuren aus 20. Allerdings wurde Selenocystein 1986 als 21. Aminosäure hinzugefügt. Selenocystein kommt in einigen seltenen Proteinen in Bakterien und Menschen vor. Noch vor kurzem wurde vorgeschlagen, Pyrrolysin als 22. Aminosäure zu bezeichnen. Pyrrolysin wird jedoch nicht in der menschlichen Proteinsynthese verwendet. Tabelle 1 zeigt die Listen der essentiellen und nichtessentiellen Aminosäuren. Abbildung 4 zeigt die Struktur von 21 Aminosäuren.

 

Tabelle 1: Essentielle und nichtessentielle Aminosäuren
Essentielle Aminosäuren	Nichtessentielle Aminosäuren
Phenylalanin	Arginin
Valin	Asparaginsäure
Threonin	Glutaminsäure
Tryptophan	Serin
Isoleucin	Asparagin
Methionin	Glutamin
Leucin	Cystein
Histidin	Selenocystein
Lysin	Glycin
	Prolin
	Alanin
	Tyrosin
	Pyrrolysin

 

Bildung von Polypeptiden

Die Variation der Seitenketten der R-Gruppe verändert die Chemie des Aminosäuremoleküls. Die meisten Aminosäuren haben Seitenketten, die unpolar sind (keine positiven und negativen Pole haben). Andere haben positiv oder negativ geladene Seitenketten. Einige haben polare Seitenketten, die ungeladen sind. Die Chemie der Seitenkette beeinflusst, wie die Aminosäuren miteinander verbunden werden, um die endgültige Proteinstruktur zu bilden.

 

Besitzen die Aminosäuren geladene Seitenketten, können sie ionische Bindungen eingehen. Wenn die Seitenketten hydrophob sind, können sie durch Van-der-Waals-Wechselwirkungen verknüpft werden. Polare Aminosäuren können durch Wasserstoffbrückenbindungen verbunden werden. Daher bestimmen die Seitenkettenwechselwirkungen einer langen Kette von Aminosäuren und ihre Reihenfolge in der Kette, wie das Proteinmolekül gebildet wird, d. h. wo es klappt. Weitere Informationen zu den verschiedenen Bindungen und Wechselwirkungen zwischen den Aminosäuren werden später in diesem Abschnitt besprochen.

 

Proteine ​​haben 4 Strukturebenen: die Primärstruktur, die Sekundärstruktur, die Tertiärstruktur und die Quartärstruktur.

 

Die Primärstruktur

Was ist eine Polypeptidsequenz? Einfach ausgedrückt sind Polypeptide Ketten aus Aminosäuren. Die Primärstruktur eines Proteins beginnt mit der Bildung von Peptidbindungen zwischen Aminosäuren, was zur Bildung eines Peptids führt.

 

Was ist eine Peptidbindung? Zwischen der α-Carboxylgruppe von Aminosäuren und der α-Aminogruppe verschiedener Aminosäuren bestehen Peptidbindungen. Dadurch entsteht eine stabile zweidimensionale Struktur mit Seitenketten, die von der Polypeptidkette ausgehen. Dadurch können die Seitenketten mit anderen Molekülen interagieren. Dieser Vorgang der Verknüpfung kleinerer Einheiten zu einem längeren Polymer wird als Polymerisation bezeichnet. Wie entstehen Peptidbindungen? Die Reaktion zwischen zwei Aminosäuren, die sich miteinander verbinden, ist eine Kondensationsreaktion. Dies liegt daran, dass ein Wasserstoff- und Sauerstoffmolekül aus der Carboxylgruppe einer Aminosäure und ein Wasserstoffmolekül aus der Aminogruppe einer anderen Aminosäure verloren geht. Dabei entsteht ein Wassermolekül (H2O), daher der Begriff Kondensationsreaktion.

 

NEIN. 2 Primärstruktur

Die Sekundärstruktur entsteht, wenn sich Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Atomen im Polypeptid-Rückgrat bilden (davon ausgenommen sind die Seitenketten). Zwei häufige Muster, die durch wiederholte Faltung über Wasserstoffbrücken entstehen, sind die α-Helix und das β-gefaltete Blatt.

 

In der α-Helix-Sekundärstruktur ist die Spirale rechtsdrehend und die Wasserstoffbrücken liegen zwischen jeder vierten Aminosäure. α-Keratin ist ein Beispiel für ein Protein, das aus α-Helices besteht. Dieses Protein kommt in Haaren und Nägeln vor.

 

Das β-gefaltete Blatt ist die andere häufige Sekundärstruktur. Dies geschieht, wenn zwei Polypeptidketten nebeneinander liegen und sich zwischen ihnen Wasserstoffbrücken bilden. Es gibt zwei Arten von β-plissierten Blättern; Dies sind das parallele β-gefaltete Blatt und das antiparallele β-gefaltete Blatt. Am Ende eines Polypeptids befindet sich entweder eine freie Carboxylgruppe oder eine freie Aminogruppe.

 

In einem parallelen β-gefalteten Blatt verlaufen die beiden Polypeptidketten in die gleiche Richtung und haben an jedem Ende die gleiche Gruppe. In einem antiparallelen β-gefalteten Blatt verlaufen die Polypeptide in unterschiedliche Richtungen.

 

Eine weniger bekannte Sekundärstruktur ist das β-Fass. In diesem Fall verlaufen die Polypeptide antiparallel zueinander, sind aber auch fassförmig verdreht mit Wasserstoffbrückenbindungen zwischen der ersten und letzten Aminosäure

 

NEIN. 3 Primärstruktur

Die Tertiärstruktur des Polypeptids wird als dreidimensionale Struktur definiert. Das Protein beginnt aufgrund von Seitenkettenwechselwirkungen (R-Gruppen) in der Primärsequenz mit der weiteren Faltung. Dies geschieht über hydrophobe Bindungen, Wasserstoffbrückenbindungen, Ionenbindungen, Disulfidbindungen und Van-der-Waals-Wechselwirkungen.

 

Polypeptid vs. Protein: An diesem Punkt wird die Polypeptidstruktur als Protein bezeichnet, da sie eine funktionelle Konformation gebildet hat.

-Hydrophobe Bindungen – unpolare Seitenketten und die hydrophoben Gruppen zusammen. Sie verbleiben im Inneren des Proteins und hinterlassen auf der Außenseite hydrophile Seitenketten, die mit Wasser in Kontakt kommen.

-Wasserstoffbrückenbindungen – treten zwischen einem elektronegativen Atom und einem Wasserstoffatom auf, das bereits an ein elektronegatives Atom gebunden ist. Sie sind schwächer als kovalente Bindungen und Ionenbindungen, aber stärker als Van-der-Waals-Wechselwirkungen.

-Ionische Bindungen – ein positiv geladenes Ion geht eine Bindung mit einem negativ geladenen Ion ein. [a]Diese Bindungen sind im Inneren eines Proteins, wo Wasser ausgeschlossen ist, stärker, da Wasser diese Bindungen auflösen kann.

-Van-der-Waals-Wechselwirkungen – Dies bezieht sich auf elektrische Wechselwirkungen zwischen nahe beieinander liegenden Atomen oder Molekülen. Diese Wechselwirkungen sind schwach, aber mehr dieser Wechselwirkungen in einem Protein können seine Stärke erhöhen.

-Disulfidbindung – Dies ist eine Art kovalente Bindung und gleichzeitig die stärkste Bindung, die in Proteinen vorkommt. Dabei werden zwei Cysteinreste oxidiert, wodurch eine kovalente Schwefel-Schwefel-Bindung entsteht. Fast ein Drittel der von Eukaryoten synthetisierten Proteine ​​enthalten Disulfidbindungen. Diese Bindungen verleihen dem Protein Stabilität. Abbildung 8 zeigt die verschiedenen Bindungen, die an der Tertiärstruktur eines Proteins beteiligt sind.

 

Nr. 4 Primärstruktur

In der Quartärstruktur beginnen Polypeptidketten miteinander zu interagieren. Diese Proteinuntereinheiten verbinden sich über Wasserstoffbrückenbindungen und Van-der-Waals-Wechselwirkungen. Ihre Anordnung ermöglicht die spezifische Funktionalität des Endproteins. Konformationsänderungen können sich nachteilig auf ihre biologischen Wirkungen auswirken. Hämoglobin ist ein Beispiel für ein Protein mit Quartärstruktur. Es besteht aus 4 Untereinheiten.

 

Es ist erwähnenswert, dass nicht alle Proteine ​​eine Quartärstruktur haben, viele Proteine ​​haben lediglich eine Tertiärstruktur als Endkonformation.

 

Sind Polypeptide Proteine? In einigen Fällen wird das Wort „Polypeptid“ synonym mit dem Wort „Protein“ verwendet. Allerdings kann ein Protein aus mehr als einer Kette von Polypeptiden bestehen, daher ist es nicht immer korrekt, den Begriff Polypeptid für alle Proteine ​​zu verwenden.

 

Die Funktion von Polypeptiden am Beispiel

Polypeptide und die daraus resultierenden Proteine ​​kommen im gesamten Körper vor. Welche Funktion hat ein Polypeptid? Die Rolle der Polypeptide hängt vom Aminosäuregehalt ab. Es gibt über 20 Aminosäuren und die durchschnittliche Länge eines Polypeptids beträgt etwa 300 Aminosäuren. Diese Aminosäuren können in beliebiger Reihenfolge angeordnet sein. Dies ermöglicht eine enorme Anzahl möglicher Proteinvariationen. Allerdings hätten nicht alle dieser Proteine ​​eine stabile 3D-Konformation. Die in Zellen vorkommenden Proteine ​​sind nicht nur in ihrer Konformation stabil, sondern auch untereinander einzigartig.

 

Was sind Beispiele für Polypeptide? Zu den wichtigsten Beispielen für Proteine ​​gehören Transporter, Enzyme, Hormone und strukturelle Unterstützung.

 

Transport

Es gibt Proteintransporter und Peptidtransporter. Peptidtransporter gehören zur Familie der Peptidtransporter (PTR). Ihre Funktion besteht darin, als Membranproteine ​​in einer Zelle kleine Peptide (Di- oder Tripeptide) aufzunehmen. Es gibt zwei Haupttypen von Peptidtransportern: PEPT1 und PEPT2. PEPT1 kommt in Darmzellen vor und hilft bei der Aufnahme von Di- und Tripeptiden. PEPT2 hingegen kommt hauptsächlich in den Nierenzellen vor und hilft bei der Rückresorption von Di- und Tripeptiden.

 

Enzyme

Polypeptide sind ebenfalls Enzyme. Enzyme initiieren (katalysieren) oder beschleunigen biochemische Reaktionen. Es handelt sich um Biomoleküle, die sowohl bei der Synthese als auch beim Abbau von Molekülen helfen. Alle lebenden Organismen verwenden Enzyme und sie sind für unser Überleben unerlässlich. Es wird angenommen, dass Enzyme etwa 4000 verschiedene biochemische Reaktionen im Leben katalysieren. Alle Enzyme werden mit dem Suffix -ase benannt. Es gibt 6 funktionelle Gruppen von Enzymen: Oxidoreduktasen, Transferasen, Hydrolasen, Lyasen, Isomerasen und Ligasen. Laktase beispielsweise ist eine Hydrolase, die die Hydrolyse (Abbaureaktion mit Wasser) von Laktose (Milchzucker) in Galaktose- und Glukosemonomere bewirkt. Laktase kommt bei Menschen und Tieren vor und hat die Funktion, die Milchverdauung zu unterstützen. Es kommt auch in einigen Mikroorganismen vor.

 

Hormone

Hormone können entweder auf Steroiden oder auf Peptiden basieren. Polypeptid- und Proteinhormone variieren in ihrer Größe, wobei einige nur aus wenigen Aminosäuren bestehen, während andere große Proteine ​​sind. Sie werden in Zellen des rauen endoplasmatischen Retikulums (RER) hergestellt und dann zum Golgi-Apparat transportiert. Sie werden dann in Vesikel platziert, bis sie für die Sekretion außerhalb der Zelle benötigt/stimuliert werden.

 

Insulin ist ein Beispiel für ein Proteinhormon. Es hat eine Länge von 51 Aminosäureresten und besteht aus zwei Polypeptidketten, die als Kette A und Kette B bekannt sind. Die Betazellen der Bauchspeicheldrüse synthetisieren dieses Hormon. Insulin hilft dem Körper, den Blutzuckerspiegel zu regulieren, indem es überschüssige Glukose aus dem Blut entfernt und für die spätere Verwendung speichert.

 

Schutz der Struktur

Schließlich geben Strukturproteine ​​lebenden Organismen Form und Halt. Sie können beispielsweise eine Zellwand stützen. Sie kommen auch in Bindegewebe, Muskeln, Knochen und Knorpel vor. Aktin ist ein Beispiel für ein Strukturprotein, das in Zellen vorkommt. Es ist das am häufigsten vorkommende Protein in eukaryotischen Zellen. In Muskelzellen unterstützen sie die Muskelkontraktion. Sie bilden auch das Zytoskelett der Zellen, das ihnen hilft, ihre Form zu behalten. Darüber hinaus ist Aktin an der Zellteilung, der Zellsignalisierung und der Organellenbewegung beteiligt.

 

Verweise

- Bock, A. et al. (1991). Selenocystein: Die 21. Aminosäure. Molekularbiologie. 5 (3) 515-520. https://doi.org/10.1111/j.1365-2958.1991.tb00722.x

-Alberts B, Johnson A, Lewis J, et al. (2002). Die Form und Struktur von Proteinen. Die Molekularbiologie der Zelle. 4. Auflage. New York: Garland Science. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK26830/#:~:text=Since%20each%20of%20the%2020,chains%20n%20amino%20acids%20long.

-Candotti, F. Peptid. Nationales Institut für Humangenomforschung. https://www.genome.gov/genetics-glossary/Peptide

-Clark, D.P., Pazdernik, N.J., McGehee. HERR. (2019). Proteinsynthese. Molekularbiologie, Academic Cell, Dritte Auflage. 397-444. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-813288-3.00013-6

-Grundlagen der Zellbiologie. (2014). Die Funktionen von Proteinen werden durch ihre dreidimensionalen Strukturen bestimmt. https://www.nature.com/scitable/ebooks/essentials-of-cell-biology-14749010/122996920/

-Lopez, M.J., Mohiuddin, S.S. (2020). Biochemie, essentielle Aminosäuren. StatPearls. Schatzinsel (FL). https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK557845/

-Maloy, S. (2013). Aminosäuren. Brenner's Encyclopedia of Genetics (Zweite Auflage), Academic Press. 108-110. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-374984-0.00051-6

-Nelson, D. (2018). Hvor mange aminosyrer er der i kroppen - essentielle og ikke-essentielle. Wissenschaftstrends. Hvor mange aminosyrer er der i kroppen: essentielle og ikke-essentielle | Videnskabstendenser.

-Ouellette, R.J., Rawn, J.D. (2015). Aminosäuren, Peptide und Proteine. Prinzipien der organischen Chemie. 14 (371-396). https://doi.org/10.1016/B978-0-12-802444-7.00014-8

-Patel, A.K., Singhania, R.R., Pandey, A. (2017). Herstellung, Reinigung und Verwendung mikrobieller Enzyme. Biotechnologie mikrobieller Enzyme. Akademische Presse (2) 13-41. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-803725-6.00002-9

-Pelley, J.W. (2007). Proteinstruktur und -funktion. Elseviers integrierte Biochemie. Mosby. 19-28. https://doi.org/10.1016/B978-0-323-03410-4.50009-2

-Rajpal, G., Arvan, P. (2013). Bildung von Disulfidbrücken. Handbuch biologisch aktiver Peptide (Zweite Auflage). 236 (1721-1729). https://doi.org/10.1016/B978-0-12-385095-9.00236-0

-Rehman, I., Farooq, M., Botelho, S. (2020). Biochemie, sekundäre Proteinstruktur. StatPearls. Schatzinsel (FL). https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK470235/

-Taylor, P.M. (2016). Die Rolle von Aminosäuretransportern im Proteinstoffwechsel. Die molekulare Ernährung von Aminosäuren und Proteinen, Academic Press. 5 (49-64). https://doi.org/10.1016/B978-0-12-802167-5.00005-0