Was sind polypeptide

Größere Polypeptide oder mehr als ein gemeinsam vorkommendes Polypeptid werden als Proteine bezeichnet. Proteine sind Polymere von Aminosäuren, die oft an kleine Moleküle (z. B. Liganden, Coenzyme), an andere Proteine oder andere Makromoleküle (DNA, RNA usw.) binden, weshalb die Bausteine von Proteinen als Aminosäuren bezeichnet werden. Proteine spielen eine wichtige Rolle in der Biologie und fungieren als Bausteine in Muskeln, Knochen, Haaren, Nägeln und bilden Enzyme, Antikörper, Muskeln, Bindegewebe und vieles mehr. Peptide sind kürzere Ketten von Aminosäuren (zwei oder mehr), was sie von viel längeren Polypeptiden unterscheidet.

Polypeptidstruktur

Ein von einem lebenden Organismus produziertes Polymer wird als Biopolymer bezeichnet. Es gibt vier Hauptklassen von Biopolymeren: (1) Polysaccharide, (2) Polypeptide, (3) Polynukleotide und (4) Fettsäuren. Welche Polymere bestehen aus Aminosäuren? Ein Polypeptid ist eine unverzweigte Kette von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Die Peptidbindung verbindet die Carboxylgruppe einer Aminosäure mit der Amingruppe der nächsten Aminosäure, um ein Amid zu bilden. Was sind Peptide? Kurze Polypeptide können basierend auf der Anzahl der monomeren Aminosäuren, aus denen sie bestehen, benannt werden. Beispielsweise ist ein Dipeptid ein Peptid, das aus zwei Aminosäureuntereinheiten besteht, ein Tripeptid ist ein Peptid, das aus drei Aminosäureuntereinheiten besteht, und ein Tetrapeptid ist ein Peptid, das aus vier Aminosäureuntereinheiten besteht.

Definition von Aminosäuren

Die Aminosäuren, aus denen Polypeptide bestehen, enthalten eine Alkaliaminogruppe (-NH2), eine saure Carboxylgruppe (-COOH) und eine R-Gruppe (Seitenkette). Die R-Gruppe ist in ihren Bestandteilen variabel und für jede Aminosäure einzigartig. Jedes Aminosäuremolekül enthält ein Kohlenstoffatom (α-Kohlenstoff). In den meisten Fällen sind die Amino- und Carboxylgruppen an das α-Kohlenstoffatom gebunden (Abbildung 2).

Peptidverbindungsdefinition

Eine Peptidbindung (Aminosäurebindung) ist die Bindung zwischen Aminosäuren. Dies bildet die Primärstruktur einer langen Polypeptidkette. Proteine bestehen aus einem oder mehreren Polypeptiden, die miteinander interagiert haben, um die endgültige, stabile, funktionierende Konformation zu bilden.

Struktur einer Aminosäure

Abbildung 2. Die Struktur einer Aminosäure. Bildnachweis: Scott Henry Maxwell – (Diagramm), CC BY-SA 4.0

Aminosäuren können entweder α-Aminosäuren oder β-Aminosäuren sein. Wenn sowohl die Carboxyl- als auch die Aminogruppe an das zentrale Kohlenstoffatom gebunden sind, sind sie als α-Aminosäuren bekannt. Bei β-Aminosäuren sind die Carboxyl- und Aminogruppen an ein anderes Kohlenstoffmolekül gebunden.

Es gibt 21 Aminosäuren, die von Eukaryoten zur Bildung von Proteinen (Proteinsynthese) verwendet werden. Alle unterscheiden sich durch Unterschiede in ihren Seitenketten. Menschen und andere Wirbeltiere können 12 davon herstellen, die als nicht-essentielle Aminosäuren bezeichnet werden. Die restlichen 9 Aminosäuren müssen konsumiert werden, da sie nicht im Körper hergestellt werden können, sondern von anderen Organismen hergestellt werden. Diese werden als essentielle Aminosäuren bezeichnet.

Bis vor kurzem bestand die Liste der Aminosäuren aus 20. Selenocystein wurde jedoch 1986 als 21. Aminosäure hinzugefügt. Selenocystein kommt in einigen seltenen Proteinen in Bakterien und Menschen vor. Noch vor kurzem wurde vorgeschlagen, Pyrrolysin als 22. Aminosäure zu bezeichnen. Pyrrolysin wird jedoch nicht in der menschlichen Proteinsynthese verwendet. Tabelle 1 zeigt die Listen der essentiellen und nicht-essentiellen Aminosäuren. Abbildung 4 veranschaulicht die Struktur von 21 Aminosäuren.

Tabelle 1: Essentielle und nicht essentielle Aminosäuren
Essentielle Aminosäuren	Nicht essentielle Aminosäuren
Phenylalanin	Arginin
Valin	Asparaginsäure
Threonin	Glutaminsäure
Tryptophan	Serin
Isoleucin	Asparagin
Methionin	Glutamin
Leucin	Cystein
Histidin	Selenocystein
Lysin	Glycin
	Prolin
	Alanin
	Tyrosin
	Pyrrolysin

Bildung von Polypeptidern

Die Variation der Seitenketten der R-Gruppe verändert die Chemie des Aminosäuremoleküls. Die meisten Aminosäuren haben unpolare Seitenketten (ohne positive und negative Pole). Andere haben positiv oder negativ geladene Seitenketten. Einige haben polare Seitenketten, die ungeladen sind. Die Chemie der Seitenkette beeinflusst, wie die Aminosäuren miteinander verknüpft werden, um die endgültige Proteinstruktur zu bilden.

Wenn die Aminosäuren geladene Seitenketten haben, können sie ionische Bindungen eingehen. Wenn die Seitenketten hydrophob sind, können sie durch Van-der-Waals-Wechselwirkungen verknüpft werden. Polare Aminosäuren können durch Wasserstoffbrückenbindungen verbunden werden. Daher bestimmen Seitenkettenwechselwirkungen einer langen Kette von Aminosäuren und ihre Reihenfolge in der Kette, wie das Proteinmolekül gebildet wird, d.h. wo es faltet. Weitere Informationen über die verschiedenen Bindungen und Wechselwirkungen zwischen den Aminosäuren werden später in diesem Abschnitt diskutiert.

Proteine haben 4 Strukturebenen: die Primärstruktur, die Sekundärstruktur, die Tertiärstruktur und die Quartärstruktur.

Die Primärstruktur

Was ist eine Polypeptidsequenz? Einfach ausgedrückt sind Polypeptide Ketten von Aminosäuren. Die Primärstruktur eines Proteins beginnt mit der Bildung von Peptidbindungen zwischen Aminosäuren, was zur Bildung eines Peptids führt.

Was ist eine Peptidbindung? Peptidbindungen bestehen zwischen der α-Carboxylgruppe von Aminosäuren und der α-Aminogruppe verschiedener Aminosäuren. Dies bildet eine stabile zweidimensionale Struktur mit Seitenketten, die sich von der Polypeptidkette erstrecken. Dadurch können die Seitenketten mit anderen Molekülen interagieren. Dieser Akt der Verknüpfung kleinerer Einheiten zu einem längeren Polymer wird als Polymerisation bezeichnet. Wie entstehen Peptidbindungen? Die Reaktion zwischen zwei sich verbindenden Aminosäuren ist eine Kondensationsreaktion. Dies liegt daran, dass ein Wasserstoff- und Sauerstoffmolekül von der Carboxylgruppe einer Aminosäure verloren geht und ein Wasserstoffmolekül von der Aminogruppe einer anderen Aminosäure verloren geht. Dabei entsteht ein Wassermolekül (H2O), daher der Begriff Kondensationsreaktion.

Nein. 2 Primärstruktur

Die Sekundärstruktur wird gebildet, wenn sich Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Atomen im Polypeptidrückgrat bilden (dies schließt die Seitenketten nicht ein). Zwei übliche Muster, die aus wiederholter Faltung über Wasserstoffbrücken entstehen, sind die α-Helix und das β-Faltblatt.

In der α-Helix-Sekundärstruktur ist die Spule rechtsgängig und die Wasserstoffbrückenbindungen befinden sich zwischen jeder vierten Aminosäure. α-Keratin ist ein Beispiel für ein Protein, das aus α-Helices besteht. Dieses Protein kommt in Haaren und Nägeln vor.

Das β-Faltblatt ist die andere gemeinsame Sekundärstruktur. Dies geschieht, wenn zwei Polypeptidketten nebeneinander liegen und sich zwischen ihnen Wasserstoffbrücken bilden. Es gibt zwei Arten von β-Faltblättern; dies sind das parallele β-Faltblatt und das antiparallele β-Faltblatt. Am Ende eines Polypeptids befindet sich entweder eine freie Carboxylgruppe oder eine freie Aminogruppe.

In einem parallelen β-Faltblatt verlaufen die beiden Polypeptidketten in die gleiche Richtung mit der gleichen Gruppe an jedem Ende. In einem antiparallelen β-Faltblatt verlaufen die Polypeptide in unterschiedliche Richtungen.

Eine weniger bekannte Sekundärstruktur ist das β-Barrel. In diesem Fall verlaufen die Polypeptide antiparallel zueinander, haben sich aber auch zu einer Tonnenform mit Wasserstoffbrückenbindungen zwischen der ersten und letzten Aminosäure verdreht

Nein. 3 Primärstruktur

Die Tertiärstruktur des Polypeptids ist als dreidimensionale Struktur definiert. Das Protein beginnt mit der weiteren Faltung als Ergebnis von Wechselwirkungen der Seitenkette (R-Gruppe) in der Primärsequenz. Dies geschieht über hydrophobe Bindungen, Wasserstoffbrückenbindungen, ionische Bindungen, Disulfidbindungen und Van-der-Waals-Wechselwirkungen.

Polypeptid vs. Protein: An diesem Punkt wird die Polypeptidstruktur als Protein bezeichnet, weil sie eine funktionelle Konformation gebildet hat.

-Hydrophobe Bindungen - Seitenketten, die unpolar sind und die hydrophoben Gruppen zusammen. Sie verbleiben auf der Innenseite des Proteins und hinterlassen auf der Außenseite hydrophile Seitenketten, die mit Wasser in Kontakt kommen.

-Wasserstoffbindungen - entstehen zwischen einem elektronegativen Atom und einem Wasserstoffatom, das bereits an ein elektronegatives Atom gebunden ist. Sie sind schwächer als kovalente Bindungen und ionische Bindungen, aber stärker als Van-der-Waals-Wechselwirkungen.

-Ionenbindungen - ein positiv geladenes Ion geht eine Bindung mit einem negativ geladenen Ion ein. [a] Diese Bindungen sind im Inneren eines Proteins stärker, wo Wasser ausgeschlossen ist, da Wasser diese Bindungen dissoziieren kann.

-Van-der-Waals-Wechselwirkungen - dies bezieht sich auf elektrische Wechselwirkungen zwischen nahen Atomen oder Molekülen. Diese Wechselwirkungen sind schwach, aber mehr dieser Wechselwirkungen in einem Protein können seine Stärke erhöhen.

-Disulfidbindung - dies ist eine Art kovalente Bindung und auch die stärkste Bindung, die in Proteinen gefunden wird. Es beinhaltet die Oxidation von 2 Cysteinresten, was zu einer kovalenten Schwefel-Schwefel-Bindung führt. Fast ein Drittel der von Eukaryoten synthetisierten Proteine enthält Disulfidbindungen. Diese Bindungen verleihen dem Protein Stabilität. Abbildung 8 zeigt die verschiedenen Bindungen, die an der Tertiärstruktur eines Proteins beteiligt sind.

Nr. 4 Primärstruktur

In der Quartärstruktur beginnen Ketten von Polypeptiden miteinander zu interagieren. Diese Proteinuntereinheiten binden über Wasserstoffbrückenbindungen und Van-der-Waals-Wechselwirkungen aneinander. Ihre Anordnung ermöglicht die spezifische Funktionalität des endgültigen Proteins. Konformationsänderungen können sich nachteilig auf ihre biologischen Wirkungen auswirken. Hämoglobin ist ein Beispiel für ein Protein mit Quartärstruktur. Es besteht aus 4 Untereinheiten.

Es ist erwähnenswert, dass nicht alle Proteine eine Quartärstruktur haben, viele Proteine haben nur eine Tertiärstruktur als ihre endgültige Konformation.

Sind Polypeptide Proteine? In einigen Fällen wird das Wort Polypeptid austauschbar mit dem Wort Protein verwendet. Ein Protein kann jedoch aus mehr als einer Polypeptidkette bestehen, daher ist es nicht immer richtig, den Begriff Polypeptid für alle Proteine zu verwenden.

Die Funktion von Polypeptiden als Beispiel

Polypeptide und daraus resultierende Proteine sind im ganzen Körper zu finden. Welche Funktion hat ein Polypeptid? Die Rollen der Polypeptide hängen vom Aminosäuregehalt ab. Es gibt über 20 Aminosäuren und die durchschnittliche Länge eines Polypeptids beträgt etwa 300 Aminosäuren. Diese Aminosäuren können in beliebiger Reihenfolge angeordnet sein. Dies ermöglicht eine enorme Anzahl möglicher Proteinvariationen. Allerdings hätten nicht alle dieser Proteine eine stabile 3D-Konformation. Die in Zellen vorkommenden Proteine sind nicht nur in ihrer Konformation stabil, sondern auch untereinander einzigartig.

Was sind Beispiele für Polypeptide? Zu den wichtigsten Beispielen für Proteine gehören Transporter, Enzyme, Hormone und strukturelle Unterstützung.

Transport

Es gibt Proteintransporter und Peptidtransporter. Peptidtransporter gehören zur Familie der Peptidtransporter (PTR). Ihre Funktion besteht darin, als Membranproteine in einer Zelle kleine Peptide (Di- oder Tripeptide) aufzunehmen. Es gibt zwei Haupttypen von Peptidtransportern, PEPT1 und PEPT2. PEPT1 kommt in Darmzellen vor und hilft bei der Aufnahme von Di- und Tripeptiden. PEPT2 hingegen kommt hauptsächlich in den Nierenzellen vor und hilft bei der Rückresorption von Di- und Tripeptiden.

Enzyme

Polypeptide bilden auch Enzyme. Enzyme initiieren (katalysieren) oder beschleunigen biochemische Reaktionen. Sie sind Biomoleküle, die sowohl bei der Synthese als auch beim Abbau von Molekülen helfen. Alle lebenden Organismen verwenden Enzyme und sie sind für unser Überleben unerlässlich. Es wird angenommen, dass Enzyme etwa 4000 verschiedene biochemische Reaktionen im Leben katalysieren. Alle Enzyme werden mit dem Suffix -ase bezeichnet. Es gibt 6 funktionelle Gruppen von Enzymen: Oxidoreduktasen, Transferasen, Hydrolasen, Lyasen, Isomerasen und Ligasen. Laktase beispielsweise ist eine Hydrolase, die die Hydrolyse (Abbaureaktion mit Wasser) von Laktose (Milchzucker) in Galactose- und Glucose-Monomere bewirkt. Laktase kommt bei Menschen und Tieren vor und hat die Funktion, bei der Verdauung von Milch zu helfen. Es kommt auch in einigen Mikroorganismen vor.

Hormone

Hormone können entweder auf Steroiden oder auf Peptiden basieren. Polypeptid- und Proteinhormone variieren in ihrer Größe, wobei einige nur aus wenigen Aminosäuren bestehen, während andere große Proteine sind. Sie werden in Zellen des rauhen endoplasmatischen Retikulums (RER) hergestellt und dann zum Golgi-Apparat transportiert. Sie werden dann in Vesikel platziert, bis sie zur Sekretion außerhalb der Zelle benötigt/stimuliert werden.

Insulin ist ein Beispiel für ein Proteinhormon. Es ist 51 Aminosäurereste lang und besteht aus 2 Polypeptidketten, die als Kette A und Kette B bekannt sind. Die Betazellen der Bauchspeicheldrüse synthetisieren dieses Hormon. Insulin hilft dem Körper, den Blutzuckerspiegel zu regulieren, indem überschüssige Glukose aus dem Blut entfernt und für eine spätere Verwendung gespeichert wird.

Schutz der Struktur

Schließlich verleihen Strukturproteine lebenden Organismen Form und Halt. Beispielsweise können sie in einer Zellwand Halt bieten. Sie kommen auch in Bindegewebe, Muskeln, Knochen und Knorpeln vor. Aktin ist ein Beispiel für ein in Zellen vorkommendes Strukturprotein. Es ist das am häufigsten vorkommende Protein in eukaryotischen Zellen. In Muskelzellen unterstützen sie die Muskelkontraktion. Sie bilden auch das Zytoskelett von Zellen, die ihnen helfen, ihre Form zu erhalten. Darüber hinaus ist Aktin an der Zellteilung, Zellsignalisierung und Organellenbewegung beteiligt.

Verweise

- Bock, A. et al. (1991). Selenocystein: Die 21. Aminosäure. Molekularbiologie. 5 (3) 515-520. https://doi.org/10.1111/j.1365-2958.1991.tb00722.x

-Alberts B., Johnson A., Lewis J., et al. (2002). Die Form und Struktur von Proteinen. Die Molekularbiologie der Zelle. 4. Auflage. New York: Girlandenwissenschaft. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK26830/#:~:text=Seit%20each%20of%20the%2020,ketten%20n%20amino%20säuren%20lang.

-Candotti, F. Peptide. Nationales Institut für Humangenomforschung. https://www.genome.gov/genetics-glossary/Peptide

-Clark, D.P., Pazdernik, N.J., McGehee. HERR. (2019). Proteinsynthese. Molekularbiologie, akademische Zelle, dritte Auflage. 397-444. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-813288-3.00013-6

-Grundlagen der Zellbiologie. (2014). Die Funktionen von Proteinen werden durch ihre dreidimensionale Struktur bestimmt. https://www.nature.com/scitable/ebooks/essentials-of-cell-biology-14749010/122996920/

-Lopez, M.J., Mohiuddin, S.S. (2020). Biochemie, essentielle Aminosäuren. StatPearls. Schatzinsel (FL). https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK557845/

-Maloy, S. (2013). Aminosäuren. Brenners Enzyklopädie der Genetik (zweite Ausgabe), Academic Press. 108-110. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-374984-0.00051-6

-Nelson, D. (2018). Wie viele Aminosäuren gibt es im Körper – essentielle und nicht essentielle. Wissenschaftliche Trends. Wie viele Aminosäuren gibt es im Körper: essentiell und nicht essentiell | Wissenschaftliche Trends.

-Ouellette, R.J., Rawn, J.D. (2015). Aminosäuren, Peptide und Proteine. Prinzipien der organischen Chemie. 14 (371-396). https://doi.org/10.1016/B978-0-12-802444-7.00014-8

-Patel, A. K., Singhania, R. R., Pandey, A. (2017). Herstellung, Reinigung und Verwendung von mikrobiellen Enzymen. Biotechnologie mikrobieller Enzyme. Akademische Presse (2) 13-41. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-803725-6.00002-9

-Pelley, J.W. (2007). Proteinstruktur und Funktion. Integrierte Biochemie von Elsevier. Mosby. 19-28. https://doi.org/10.1016/B978-0-323-03410-4.50009-2

-Rajpal, G., Arvan, P. (2013). Bildung von Disulfidbindungen. Handbuch biologisch aktiver Peptide (zweite Auflage). 236 (1721-1729). https://doi.org/10.1016/B978-0-12-385095-9.00236-0

-Rehman, I., Farooq, M., Botelho, S. (2020). Biochemie, sekundäre Proteinstruktur. StatPearls. Schatzinsel (FL). https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK470235/

-Taylor, PM (2016). Die Rolle von Aminosäuretransportern im Proteinstoffwechsel. Die molekulare Ernährung von Aminosäuren und Proteinen, Academic Press. 5 (49-64). https://doi.org/10.1016/B978-0-12-802167-5.00005-0